来自北京大学的研究人员证实，Cep57是一种与Mis12相互作用的着丝粒（kinetochore）蛋白，参与了Mad1–Mad2的着丝粒寻靶。这一研究发现发布在1月8日的《自然通讯》（Nature Communications）杂志上。

北京大学生命生命科学学院的陈建国（Jianguo Chen）教授和滕俊琳(Junlin Teng)教授是这篇论文的共同通讯作者。

在细胞分裂中，染色体的正确分离需要细胞内的监控机制来保证，其中，纺锤体组装检验点（SAC）是保证染色体正确分离的重要机制之一，它监控着纺锤体微管与着丝粒之间的连接并促使有丝分裂中姐妹染色体单体或减数分裂中同源染色体间张力的形成。当所有的染色体与来自纺锤体两极的微管正确连接，并排列在赤道板上时，SAC才能失活，从而解除对细胞由分裂中期进入后期的抑制（延伸阅读：Nature揭示细胞分裂新机制）。

当细胞进入分裂时，Bub1先定位于着丝粒上，并作为基础招募其他SAC蛋白如Mad1、Mad2、BubR1、Bub3和Mps1等至着丝粒。Mad1被募集到着丝粒上后，细胞质中的Mad2也随后被募集到着丝粒，形成Mad1–Mad2二聚体；与此同时，BubR1与Bub3结合形成BubR1-Bub3二聚体也被募集到着丝粒上。在G2/M期，Mad2、BubR1、Bub3和Cdc20形成MCC四聚体与分裂后期促进复合体（APC/C）结合并抑制其活性。因此，Mad1–Mad2在着丝粒上累积对于SAC激活至关重要。但直到现在人们对于Mad1–Mad2在着丝粒上累积的调控机制仍不清楚。

Cep57，原名translokin，最早被报道参与FGF-2胞质内转运过程。随后，蛋白质组学研究表明Cep57是一个新的中心体组分。在爪蟾卵提取物中， Cep57定位于中心体、纺锤体微管和着丝粒上，参与着丝粒和微管之间的稳定连接。在哺乳动物细胞中，Cep57可以与微管直接结合，并使微管成束。其N端和C端分别含有一个非典型的中心体定位结构域和微管结合结构域。

在这篇新文章中，研究人员证实在人类细胞中Cep57定位在着丝粒上，结合KMN（KNL1/Mis12复合物/ Ndc80复合物）网络组件Mis12。Cep57还与Mad1发生互作，耗尽Cep57可减少Mad1–Mad2定位于着丝粒，降低SAC信号，增加染色体分离错误。他们还证实Cep57的微管结合活性与着丝粒上适时移除Mad1有关联。

因此，新研究结果揭示出了KMN网络结合蛋白Cep57是一个有丝分裂着丝粒元件，证实了KMN网络与SAC之间的功能联系。

（生物通：何嫱）